MBK
Membrane Protein Bioinformatics Research Group
Itt vagy: Kutatás » Adatbázisok készítése és fenntartása

Adatbázisok készítése és fenntartása

A transzmembrán fehérjék topológa becslésének pontossága nagymértékben növelhető, ha a becslés során figyelembe vesszük azokat az adatokat, amelyek egyértelműen meghatározzák a vizsgált fehérje adott szakaszának membránhoz viszonyított helyzetét. Ezek az adatok lehetnek kísérleti úton meghatározott topológia adatok, illetve olyan fehérje doménok vagy motivumok, amelyek a transzmembrán fehérjékben konzisztensen, mindig azonos oldal találhatók meg. Ezeket az adatokat gyűjtöttük egybe a TOPDB és a TOPDOM adatbázisokban.

A transzmembrán fehérjék szerkezet meghatározása során az egyik legfontosabb információ elveszik, mégpedig az, hogy hogyan helyezkedett el a fehérje eredetileg a kettős lipidrétegben. Ennek pótlására dolgoztuk ki a TMDET algoritmust, amelynek segítségével meghatározotuk a PDB adatbázisban levő valamennyi transzmembrán fehérje membránba ágyazott helyzetét. Ezeket az adatokat a PDBTM adatbázisban foglaltuk össze.

Ezen túlmenően létrehoztuk a HTP adatbázist, amely az emberi α-helikális transzmembrán fehérjék becsült és/vagy kísérletesen igazolt topológiáját tartalmazza a predikció megbízhatóságát is megadva. Az emberi transzmembrán proteom létrehozásához a CCTOP algoritmust használtuk mind a globuláris és transzmembrán fehérjék megkülönböztetésére, mind a topológia becslésére. Megmutattuk azt is, hogy a fehérje szintű topológia becslés pontossága a becslések 60%-ára 98% felett van a használt teszt adathalmazon, és valószínűleg az egész emberi transzmembrán fehérje proteomon.

Témához kapcsolodó közlemények

  1. Langó T, Pataki ZG, Turiák L, Ács A, Varga JK, Várady, G, Kucsma, N, Drahos, L és Tusnády GE (2020) Partial Proteolysis Improves the Identification of the Extracellular Segments of Transmembrane Proteins by Surface Biotinylation Scientific Reports 10, 8880.
  2. Muller, A, Lango, T, Turiak, L, Acs, A, Varady, G, Kucsma, N, Drahos, L és Tusnady, GE (2019) Covalently modified carboxyl side chains on cell surface leads to a novel method toward topology analysis of transmembrane proteins Scientific Reports 9, 15729.
  3. Fichó E, Reményi I, Simon I és Mészáros B (2017) MFIB: a repository of protein complexes with mutual folding induced by binding Bioinformatics 33, 3682-4.
  4. Dobson L, Remenyi I és Tusnady GE (2015) The human transmembrane proteome. Biol Direct 10, 31.
  5. Dobson L, Lango T, Remenyi I és Tusnady GE (2015) Expediting topology data gathering for the TOPDB database. Nucleic Acids Res 43, D283-9.
  6. Kozma D, Simon I és Tusnady GE (2013) PDBTM: Protein Data Bank of transmembrane proteins after 8 years. Nucleic Acids Res 41, D524-9.
Kövessen bennünket facebook twitter |  MTA |  TTK |  Enzimológiai Intézet |  © Copyright |  Impresszum